MLL
La histona-lisina N-metiltransferasa HRX (MLL) es una enzima codificada en humanos por el gen MLL.[1]
Histona-lisina N-metiltransferasa HRX | ||||
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![]() Estructura tridimensional de la proteína MLL. | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB |
Lista de códigos PDB 2j2s
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Identificadores | ||||
Símbolos | MLL (HGNC: 7132) ALL-1; CXXC7; HRX; HTRX1; MLL/GAS7; MLL1A; TRX1 | |||
Identificadores externos | ||||
Locus | Cr. 11 q23.3 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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MLL es una histona metiltransferasa considerada como un regulador global positivo de la transcripción genética. Esta proteína pertenece al grupo de las enzimas modificadoras de histonas y está implicada en el mantenimiento de las modificaciones epigenéticas de la memoria transcripcional y la patogénesis de la leucemia humana.[2]
MLL también podría participar en la regulación negativa de GAD67 en pacientes con esquizofrenia.[3]
Interacciones
La proteína MLL ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
- Ziemin-van der Poel S, McCabe NR, Gill HJ, Espinosa R 3rd, Patel Y, Harden A, Rubinelli P, Smith SD, LeBeau MM, Rowley JD, et al. (Jan de 1992). «Identification of a gene, MLL, that spans the breakpoint in 11q23 translocations associated with human leukemias». Proc Natl Acad Sci U S A 88 (23): 10735-9. PMC 53005. PMID 1720549.
- Guenther MG, Jenner RG, Chevalier B, Nakamura T, Croce CM, Canaani E, Young RA (2005). «Global and Hox-specific roles for the MLL1 methyltransferase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102 (24): 8603-8. PMID 15941828. doi:10.1073/pnas.0503072102.
- Huang HS, Matevossian A, Whittle C, Kim SY, Schumacher A, Baker SP, Akbarian S (2007). «Prefrontal dysfunction in schizophrenia involves mixed-lineage leukemia 1-regulated histone methylation at GABAergic gene promoters». J. Neurosci. 27 (42): 11254-62. PMID 17942719. doi:10.1523/JNEUROSCI.3272-07.2007.
- Xia, Zhen-Biao; Anderson Melanie, Diaz Manuel O, Zeleznik-Le Nancy J (Jul. de 2003). «MLL repression domain interacts with histone deacetylases, the polycomb group proteins HPC2 and BMI-1, and the corepressor C-terminal-binding protein». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (United States) 100 (14): 8342-7. ISSN 0027-8424. PMID 12829790. doi:10.1073/pnas.1436338100.
- Adler, H T; Chinery R, Wu D Y, Kussick S J, Payne J M, Fornace A J, Tkachuk D C (Oct. de 1999). «Leukemic HRX fusion proteins inhibit GADD34-induced apoptosis and associate with the GADD34 and hSNF5/INI1 proteins». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 19 (10): 7050-60. ISSN 0270-7306. PMID 10490642.
- Yokoyama, Akihiko; Wang Zhong, Wysocka Joanna, Sanyal Mrinmoy, Aufiero Deborah J, Kitabayashi Issay, Herr Winship, Cleary Michael L (Jul. de 2004). «Leukemia proto-oncoprotein MLL forms a SET1-like histone methyltransferase complex with menin to regulate Hox gene expression». Mol. Cell. Biol. (United States) 24 (13): 5639-49. ISSN 0270-7306. PMID 15199122. doi:10.1128/MCB.24.13.5639-5649.2004.
- Goto, Natalie K; Zor Tsaffrir, Martinez-Yamout Maria, Dyson H Jane, Wright Peter E (Nov. de 2002). «Cooperativity in transcription factor binding to the coactivator CREB-binding protein (CBP). The mixed lineage leukemia protein (MLL) activation domain binds to an allosteric site on the KIX domain». J. Biol. Chem. (United States) 277 (45): 43168-74. ISSN 0021-9258. PMID 12205094. doi:10.1074/jbc.M207660200.
- Ernst, P; Wang J, Huang M, Goodman R H, Korsmeyer S J (Apr. de 2001). «MLL and CREB bind cooperatively to the nuclear coactivator CREB-binding protein». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (7): 2249-58. ISSN 0270-7306. PMID 11259575. doi:10.1128/MCB.21.7.2249-2258.2001.
- Fair, K; Anderson M, Bulanova E, Mi H, Tropschug M, Diaz M O (mayo. de 2001). «Protein interactions of the MLL PHD fingers modulate MLL target gene regulation in human cells». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (10): 3589-97. ISSN 0270-7306. PMID 11313484. doi:10.1128/MCB.21.10.3589-3597.2001.
Enlaces externos
- MeSH: MLL+protein,+human (en inglés)
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