CHD3

La helicasa con cromodominio de unión a ADN 3 (CHD3) es una enzima codificada en humanos por el gen CHD3.[1][2][3]

Helicasa con cromodominio de unión a ADN 3
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos CHD3 (HGNC: 1918) Mi-2a; Mi2-ALPHA; ZFH
Identificadores
externos
Locus Cr. 17 p13.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
1107
UniProt
Q12873 n/a
RefSeq
(ARNm)
NP_001005271 n/a

Este gen codifica un miembro de la familia de proteínas CHD que se caracteriza por la presencia de cromodominios (modificadores de la organización de la cromatina) y dominios SNF2 de tipo helicasa/ATPasa. Los genes CHD alteran la expresión génica posiblemente mediante la modificación de la estructura de la cromatina, con lo que altera el acceso de la maquinaria transcripcional a los genes diana. Esta proteína es uno de los componentes del complejo histona deacetilasa, referido como complejo Mi-2/NuRD, el cual participa en la remodelación de la cromatina por medio de acetilación de histonas. La remodelación de la cromatina es esencial en muchos procesos, incluyendo la transcripción. Se han encontrado autoanticuerpos contra esta proteína en un subconjunto de pacientes con dermatomiositis. Se han descrito tres variantes transcripcionales de este gen, que codifican diferentes isoformas de la proteína.[3]

Interacciones

La proteína CHD3 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias

  1. Woodage T, Basrai MA, Baxevanis AD, Hieter P, Collins FS (Nov de 1997). «Characterization of the CHD family of proteins». Proc Natl Acad Sci USA 94 (21): 11472-7. PMC 23509. PMID 9326634. doi:10.1073/pnas.94.21.11472.
  2. Ge Q, Nilasena DS, O'Brien CA, Frank MB, Targoff IN (Nov de 1995). «Molecular analysis of a major antigenic region of the 240-kD protein of Mi-2 autoantigen». J Clin Invest 96 (4): 1730-7. PMC 185809. PMID 7560064. doi:10.1172/JCI118218.
  3. «Entrez Gene: CHD3 chromodomain helicase DNA binding protein 3».
  4. Tong, J K; Hassig C A, Schnitzler G R, Kingston R E, Schreiber S L (Oct. de 1998). «Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex». Nature (ENGLAND) 395 (6705): 917-21. ISSN 0028-0836. PMID 9804427. doi:10.1038/27699.
  5. Kuzmichev, A; Zhang Y, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (Feb. de 2002). «Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1)». Mol. Cell. Biol. (United States) 22 (3): 835-48. ISSN 0270-7306. PMC 133546. PMID 11784859. doi:10.1128/MCB.22.3.835-848.2002.
  6. Hakimi, Mohamed-Ali; Dong Yuanshu, Lane William S, Speicher David W, Shiekhattar Ramin (Feb. de 2003). «A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes». J. Biol. Chem. (United States) 278 (9): 7234-9. ISSN 0021-9258. PMID 12493763. doi:10.1074/jbc.M208992200.
  7. Hakimi, Mohamed-Ali; Bochar Daniel A, Schmiesing John A, Dong Yuanshu, Barak Orr G, Speicher David W, Yokomori Kyoko, Shiekhattar Ramin (Aug. de 2002). «A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes». Nature (England) 418 (6901): 994-8. ISSN 0028-0836. PMID 12198550. doi:10.1038/nature01024.
  8. Lemos, Taíla A; Passos Dario O, Nery Flávia C, Kobarg Jörg (Jan. de 2003). «Characterization of a new family of proteins that interact with the C-terminal region of the chromatin-remodeling factor CHD-3». FEBS Lett. (Netherlands) 533 (1-3): 14-20. ISSN 0014-5793. PMID 12505151. doi:10.1016/S0014-5793(02)03737-7.
  9. Stelzl, Ulrich; Worm Uwe, Lalowski Maciej, Haenig Christian, Brembeck Felix H, Goehler Heike, Stroedicke Martin, Zenkner Martina, Schoenherr Anke, Koeppen Susanne, Timm Jan, Mintzlaff Sascha, Abraham Claudia, Bock Nicole, Kietzmann Silvia, Goedde Astrid, Toksöz Engin, Droege Anja, Krobitsch Sylvia, Korn Bernhard, Birchmeier Walter, Lehrach Hans, Wanker Erich E (Sep. de 2005). «A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome». Cell (United States) 122 (6): 957-68. ISSN 0092-8674. PMID 16169070. doi:10.1016/j.cell.2005.08.029.
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